Аминокислоты

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами. В зависимости от взаимного расположения карбоксильной и аминогрупп различают α-, β-, γ- и т.д. аминокислоты. Например,

Чаще всего термин «аминокислота» применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a- положении, т.е. для a- аминокислот. Общую формулу a- аминокислот можно представить следующим образом:

В зависимости от природы радикала (R) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В таблице представлены важнейшие — аминокислоты, входящие в состав белков.

Таблица. Важнейшие α- аминокислоты

*Незаменимые a- аминокислоты

Изомерия

Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a- аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a- аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например, аланин  имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),

 а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:

Все природные α- аминокислоты относятся к L– ряду.

Получение

1. Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси a- аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2. Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют a- аминокислоты белков.

Физические свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

Химические свойства

1. Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (–COOH) и основная (–NH₂) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина

2. Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера a- аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

3. В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.

4. α — Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ «N» означает, что ацил связан с атомом азота).

5. α — Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

Связь

— называется пептидной связью.